무기물의 흡수조건

무기물의 흡수조건

인체구조, 세포 내의 효소활성, 세포와 세포 사이의 대사반응과 삼투압의 평형 등을 통제하기 위한 체액의 pH수준 조절은 모두가 미네랄의 작용으로 이루어진다. 따라서 미네랄의 부족은 신체조직과 대사진행에 계속적인 문제를 일으킨다. 신체의 영양대사에서 미네랄대사를 무시하고 정확한 결과를 가늠한다는 것은 무의미하다. 영양소의 생화학적 평가와 영양대사, 기능적이고 화학구조적인 성분관계 등은 미네랄의 흡수와 작용에 따라 다르게 나타나기 때문이다. 중요한 것은 미네랄이 각각의 특성을 가지고 있어 식품으로 섭취된 다음 체내에 흡수되는 과정의 까다로움과 흡수에 영향을 주는 복잡한 식품소재들 간의 상호작용, 미네랄이온 간의 경쟁적 행동 등 여러 가지의 조건을 필요로 한다.

생체 내에서 필수미네랄의 부족은 생체에 많은 종류의 기능에 영향을 미치게 된다. 아연은 DNA 중합효소(DNA-Polymerase)를 활성화시키므로 단백질 중합하는데 아연을 요구하는 금속화효소 (Meatalloenzyme)로 아연미네랄이 부족하면 단백질 중합에 영향을 주게된다. 아연의 부족은 세포의 리보좀 함량과 함께 RNA의 생성 수준을 낮추게 되고, 이들의 감소는 단백질 중합에 장해를 일으키게 됨과 동시에 포도당과 비단백질소(Non-protein nitrogen)를 증가시키는 결과를 초래하게 된다.

Figurel : The effects with the binded or nonbinded of mineral

나이아신(Nicacin)인 비타민-B도 단백질 중합에 관여한다. 나이아신도 아연금속이 DNA중합효소에서 전구체로서 작용하는것과 같이 아연과 결합하므로 활성을 발휘하게 되어 단백질 중합에 관여할 수 있다. 다시 말하면 나이아신은 아연을 취한 다음 DNA종합효소에 들어가게 된다는 이론이다. 결국 아연이 결합되지 않은 나이아신은 DNA 중합효소와 결합되더라도 단백질 중합이 불가능하게 되므로 나이아신 부족이라는 현상이 일어나게 되는 것이다. 즉 나이아신이 풍부하더라도 아연이 부족하면 나이아신의 부족현상과 같은 영향을 일으키게 된다.

단백질 중합에는 아연과 나이아신 이외의 단백질의 거대화 중합에 새로운 펩티드(Peptide)가 요구된다. DNA는 RNA를 통하여 새로운 단백질을 중합하도록 정보를 주고 연속적인 단백질의 사슬을 이어가도록 명령한다. 단백질 중합에서 짧은사슬 펩티드, 아연, 나이아신의 상관관계가 중요하다. 체내에 펩티드가 충분하더라도 아연이 부족하면 나이아신의 활성이 일어나지 않아 단백질의 중합이 불가능하게 되기 때문에 과잉의 펩티드는 요(Urine)의 생산을 증가시켜 주고, 요산과잉증인 통풍질환을 발생하게 된다. 요산 과잉은 펩티드의 체내대사가 불리하게 되어 단백질의 중합에 참여하지 못하기 때문이다.

실제 펩티드 대사에 관한 동물시험에서 얻은 결과로 아연 부족현상은 피부에 영향을 주게 되고, 아연이 부족한 식이 조건에서 동물의 피부를 취하여 아미노산을 추출한 뒤 아미노산의 양적 수치를 살펴보면 낮은 수치를 나타낸다.

이는 아연과 펩티드와의 상관관계를 의미하는 것으로, 피부에서의 단백질 중합아연의 상관관계를 의미하는 것으로, 피부에서의 단백질 중합아연의 양과 관계가 있다는 것이 증명된 셈이다. 체내에 많은 펩티드가 있을지라도 단백질 중합효소의 활성을 발휘시키는 아연이 부족하게 되면 새로운 폴리펩티드를 재중합할 수 없기 때문에 피부에 함유되어야 하는 아미노산의 수치는 낮을 수 밖에 없는 것이다. 그리고 아연 부족은 불안전한 세포질의 리보좀(Cytoplasmic ribosome)을 생성하게 되는데 이는 RNA합성이 감소되기 때문이다. 결국 체내에 존재하는 아연의 수준은 성장을 위한 새로운 단백질 중합능력을 결정하여 주는 것이다.

모든 미네랄 들은 이온간에는 이온화 경향(Inorganic state)일 때 발생되는 현상으로 무기화합물 형태의 미네랄은 흡수는 물론이고 대사에 참여하지 못한다. 이온간의 경쟁을 막아주고 대사에 이용 될 수 있는 미네랄은 이온성을 차단하고 하전(Charge)형태로 전환된 화합물이어야 미네랄간에 영향을 미치지 않아 상존할 수 있게 된다.

이들 상호간에 균형을 유지해 주므로 효율적인 이용이 가능하게 된다. 다시 말하면 영양소 중 유기물질인 탄수화물, 지방, 단백질 각각의 생리작용은 나머지 영양소인 비타민이나 물이 공존하더라도 일어나지 않는다. 이유인즉 이들 물질들은 화학적으로 유기질이라는 특성 때문에 무기질인 미네랄이 참여해야 비로소 생리활성을 발휘하게 되어 분해와 중합 등의 대사가 이루어진다. 결국 체내에 존재하는 여러 종류의 미네랄원소는 생명의 발생과 대사의 기동(Start)물질로 작용한다. 

많은 신진대사 과정에 참여하는 미네랄들은 상호간의 밀접한 관계를 가지고 있으면서 기능을 발휘한다. 식이 소재로 섭취되고 있는 미네랄들은 어떠한 형태의 화합물로 되어 있든 간에 70%라는 많은 양의 수분으로 구성되어 있는 체내에서 활성을 발휘하려면 수용성이어야 하고, 이온상태의 미네랄은 도움 없이도 화학반응력이 강하여 소화관내의 동반하고 있는 식품성분과의 직접적인 접촉으로 이온이 상실되기 때문에 이를 막을 수 있는 구조물로 되어야 장해 없이 흡수과정을 통해 목적지까지 이송될 수 있고, 미네랄이 온이 가지고 있는 특성을 이용한 생리 기능을 발휘할 수 있는 것이다. 만일 미네랄이온이 보호막을 가지고 있지 않다면 목적지까지 이송되기 전에 노출된 이온은 주위에 상존하고 있는 유기산이나 무기성 음이온 등과 반응하여 포착 또는 침전물로 되어 흡수와 이동이 멈추게 될 것이며, 미네랄이온간의 이온화 경향에 따라 이온화가 강한 미네랄이온만이 활개를 치게되고 이온화가 약한 미네랄이온은 강한 이온에 강압되어 이온을 상실하게 되므로 금속분자로 전환되면서 비수용성이 되거나 다른 성분에 고착되어 생리활성이 불가능하게 된다.

미네랄 이온이 이온을 상실한다 함은 효소 또는 기능성 단백질매체로부터 미네랄 이온이 이탈되는 것을 의미하며, 곧 생리활성이 상실되므로 전체적인 금속화와 고착현상은 생체의 죽음을 의미한다. 다행히 체내에서 생리활성 능력을 가지고 있는 모든 미네랄이온은 이온상태를 유지 할 수 있도록 적절한 단백질 막으로 포위되고 있어 노출된 미네랄 이온으로서의 화학적 작용이 일어나지 않고 미네랄 이온간의 경재도 특수한 경우를 제외하고는 발생되지 않으므로 미네랄 이온 각각의 기능을 발휘할 수 있게 된다. 미네랄 이온간의 민첩한 반응관계는 미네랄의 이온화경향이 주된 원인이고 강한 것부터 나열하면 칼륨(K), 나트륨(Na), 칼슘(Ca), 마그네슘(Mg), 알루미늄(Al), 아연(Zn), 철(Fe), 니켈(Ni). 주석(Sn), 수소(H), 구리(Cu), 수은(Hg), 은(Ag), 백금(Pt), 금(Au)의 순으로, 칼륨이 가장 강한 이온화 경향을 가지고 있고 금은 가장 약하다. 체내에서 일어나는 이온의 강도는 미네랄의 종류에 따라 다르며 미네랄 이온간의 상호작용도 이들의 이온화경향에 따라 활성의 강약을 나타낸다.

이온(Ion)이라 함은 ‘돌아다니면서 헤맨다(Wanderer)’라는 뜻으로, 화학에서 전해질들의 작용능력을 의미한다. 전해되는 물질이 물에 용해되면 분자로부터 양이온(Cation)과 음이온(Anion)으로 분리되고 떨어져 나가 용액에서 해매는데 이들 이온은 각각의 활성강도에 따라 헤매는 속도와 범위가 다르며, 외부로부터의 자극즉 자외선이나 방사선 또는 열선(Heat)에 의해서 보다 활성강도가 증폭되며 헤매는 속도와 범위가 증가된다. 만일 수용액 중에서 헤매고 있는 미네랄이온이 외부로부터 조사되는 자극이 아주 강력하다고 생각해 보자.

모든 이온들은 미친 듯이 요동할 것이며, 직접적으로 영향을 받은 미네랄이온은 물론 주위에 존재하는 이온들까지도 평온함을 유지 못하고 소란을 일으킬 것이다. 결국 이온들은 외부의 자극에 의해서 화학반응이 시작되고 자극의 증가는 반응을 신속하게 진행시키게 된다. 

이온의 활동은 이온이 이동할 수 있는 매체(Media)의 존재가 필수적이다.

생체에 있어서 모든 영양분의 매체는 물이다. 전해질이 물에 용해되면 이온화가 일어나는 것과 같이 인체도 70%라는 수분으로 구성되어 있어서 전해질인 무기염이나 미네랄이온이 수용 단백질인 올리고펩티드(Oligopeptide)와 결합되어 구성된 킬레이트(Chelate)화합물도 체내에서 염의 형태와는 다르나 단독 미네랄이온과 같은 기능활동이 가능하다.

Table 3: Ionization Tendency

모든 물질이 전해질의 성질을 갖는 것은 아니다. 무기염이라 하더라도 물에 용해될 수 있는 조건을 갖추어야 전해되는 것이다. 그리고 설탕과 같은 유기물질은 물에 용해된다 하더라도 전해가 일어나지 못하는 물질은 이온으로 활동하지 못한다. 그리고 무기염이라 할지라도 물에대한 용해도(Solublity)가 아주 적은 물질인 뼈의 성분과 같은 석회화된 인간칼슘은 물에 용해되지 않기 때문에 이온의 생성은 전혀 기대할 수 없다.

인체를 구성하고 있는 미네랄은 양이온으로 작용하는 알카리금속(Alkali metal) 과 알카리토금속(Alkali earth metal), 음이온으로 활동하는 할로켄속 무기질(Halogen group inorganic substance)로 분류하고 있으며 알칼리금속류는 가성(부식성;Caustic)과 강한알카리성을 나타내고, 알카리토금속은 토질과 바위에서 발견되는 무기질들이다. 그리고 할로겐은 히랍어로 염(Salt)을 형성한다는 뜻으로 음이온으로 작용하여 알칼리금속이나 알칼리토금속과 반응하여 염을 만들게 된다.

아미노산으로부터 시작되는 단백질 중합에는 팹티드, 나이아신, 아연이 필요하다. 앞에서 논한 바 있는데 단백질 중합에 이들 중 한가지라도 부족하면 단백질 중합에 영향을 주게된다. 이들은 소변, 혈장과 피주 중의 유리아미노산을 측정하므로 이들의 상관관계를 이해할 수 있다. 아연의 부족현상이 일어나면 소변, 혈장, 피부 중에 단백질 중합에 관여하지 못한 유리아미노산 농도가 증가된다. 이는 아연이 단백질의 중합에 절대적인 역할을 하고 있다는 것을 의미한다. 체내의 아연 부족은 펩티드 대사를 약화시키고 반대로 펩티드분해효소에 의해 아미노산의 생성을 촉진하게 되므로 노페물형태로 소변을 통하여 배설하게 된다.

동물에서 아연 부족현상은 피부에도 영향을 준다. 실제 피부에서의 단백질의 중합은 아연의 이용량에 비례한다. 아연은 많은 양의 펩티드를 중합하여 새로운 폴리펩티드 사슬을 만들어주게 하는 DNA 중합효소의 활성에 관여한다.

그리고 아연의 부족은 RNA 합성을 감소시키게 되어 세포질 내의 리보좀을 불안정하게 하므로 신체의 성장을 위한 새로운 단백질의 생산을 어렵게 하는 결과를 일으켜 성장 장해로 이어진다.

이상과 같이 희귀 미네랄 원소들은 영양의 이용, 중합, 분해 등 기본적인 생리활성작용을 맡고 있기 때문에 미네랄이 없는 대사란 생각할 수 없으며, 생명도 미네랄이 없는 조건에서는 발생, 유지될 수 없다는 것은 당연한 이치이다.

모든 미네랄은 각각의 특성을 가지고 있다. 인체의 건강과 영양의 밸런스를 위해서는 미네랄의 종류뿐만 아니라 양도 균형되게 가지고 있어야 한다. 미네랄들 사이에서도 화학적으로 각각의 특성에 따라 상호간에 도움을 주는 관계와 적대관계를 나타내기 때문이다.

미네랄은 분자상태의 입자(Molecular particle)로 체내에 흡수되거나 대사작용을 발휘하는 것이 아니라 원자(Atomic)상태의 입자로 흡수와 대사작용을 한다. 체내로 흡수되는 미네랄의 입자는 우리들이 볼 수 있는 가시적 한계를 벗어나 미시적 크기의 입자로 생리작용을 한다. 그리고 미네랄 원자의 입자는 크기(Atomic range)가 각각 다르며, 원자 크기는 화학의 주기율표에 순서적으로 나타내고 있는 것과 같이 성질도 다르다. 이들 가운데 금속성을 가지고 있는 원소들을 미네랄원소라 하며, 다시 인체가 필요로 하는 것과 유해성을 가지고 있는 것으로 분류한다. 그리고 미네랄 원자의 크기가 크고 작음에 따라 활동력과 신속력, 외부로부터의 자극 접수능력에 차이가 있는 것은 당연하다. 작은 원자는 무게가 적기 때문에 이동성과 활동성이 민첩할 것이나, 큰 원자는 이동성과 활동성은 둔한 반면 외부로부터의 자극 접수능은 작은 원자보다 크다. 

지구상에 존재하는 미네랄 가운데 인체가 필요로 하는 미네랄을 필수미네랄이라 한다. 인체를 구성하고 있는 필수미네랄의 원자량과 원자부피를 참고해 보면 필수미네랄이 외부로부터 받을 수 있는 자극에 대한 영향을 비교할 수 있다. 더욱이 미네랄이 이온상태로 존재할 때의 이온반경은 자극에 대한 감지성과 관계가 있어 체내에 분포되어 있는 미네랄 이온의 활성비교도 가능하다.

여기에서 특이할 만한 것은 세포내액에 많이 존재하는 칼륨 이온이 세포외액에 보다 많이 존재하는 나트륨 이온과 비교할 때 원자량과 원자부피가 클 뿐만 아니라 이온결합 반경이 월등이 커서 외부로부터의 자극을 나트륨이온보다 많은 양을 받아들일 수 있다는 점이다. 따라서 칼륨이온이 많이 함유된 식물종자일수록 단백질을 많이 가지고 있다는 점에서 펩티드를 중합하는데 필수적인 아연이온과 더불어 중합을 위한 활성을 칼륨이온이 도와 활성상승작용(Active synergism)을 하게 되는 것으로 생각된다.

일반적으로 여러가지의 대사과정에 참여하는 미네랄들은 단독적인 기능보다는 둘 이상의 미네랄이 상호협조하는 경우가 많다. 예로 향산화성을 발휘하는 SOD(Superoxide desmutase)와 같은 효소는 아연과 구리(Copper)이온을 함께 가지고 있다. 실제 생체에서 일어나는 화학적 변화는 많은 종류의 미네랄이 참여해서 일어나고 있다. 인체나 동물이 섭취하여 생존을 지속하고 유지하는데 필요한 영양소로는 탄수화물, 지방, 단백질을 들 수 있으나 이들은 모두가 유기질이며 각각의 기본단위인 포도당, 지방산, 아미노산의 중합도 미네랄의 작용으로 중합되고, 중합보다는 분해성이 앞선 인체 내에서의 대사활동도 미네랄의 작용 없이는 기본단위로 분해되지 못할 뿐 아니라 에너지 생산을 위한 분해 반응도 불가능하게 된다. 그리고 흡수와 이용, 비축을 위한 재중합(Repolymerization)도 미네랄 없이는 불가능한 것이다.

체내에서의 모든 대사는 어떠한 형태로든 대사활동에 필요한 에너지가 필요하다. 기초대사마저도 에너지를 외부로부터 받아들이지 않는다면 일어날 수 없다. 그러나 유기질은 외부로부터 에너지를 흡수 저장할 능력이 없으며, 강력한 자극에도 그저 흥분(Exciting)될 뿐 자체의 공격능력, 즉 화학반응을 발휘할 수 없는 온순한 물질이다. 그러나 미네랄은 에너지를 무한히 흡수할 뿐만 아니라 저장이 가능해서 사람이 개성에 따라 활동하는 것과 같이 미네랄의 종류에 따라 개성과 작용능력이 다르게 발휘된다.

미네랄은 동일한 외부의 자극에도 원자의 무게와 원자이온의 크기에 따라 민첩함과 둔함, 그리고 저장능력에 차이를 나타내게 된다. 나트륨이 칼륨 보다 활동이 민첩하고, 게르마늄(Germanium)이 칼슘 보다 둔하지만 칼륨과 게르마늄은 에너지 저장능력이 월등하여 활성의 지구력(Endurance)이 보다 강하다.

금속이온이 부가되어야 활성을 나타내게 되는 대사효소들의 활성은 효소기질(Substrate)에 부가되는 미네랄의 종류에 따라 다르며 동일한 효소기질에 부가될 수 있는 미네랄의 종류에 따라 다르며 동일한 효소기질에 부가될 수 있는 미네랄의 양도 미네랄의 종류에 따라 달라 효소의 활성에 차이를 나타내게 되고, 효소기질을 구성하고 있는 단백질의 구성 아미노산의 종류에 따라서도 미네랄의 부가능력에 차이를 갖게 되므로 대사효소의 작용능력이 구분되는 것이다.

미네랄 이온간에는 미네랄은 운반하는 담체(Carrier)에 경쟁적으로 킬레이트하려는 화학적 성질을 가지고 있다. 이 때 미네랄 이온간의 특성(강약과 크고 작은 원자부피)을 발휘해서 도움을 주는 미네랄이 있는가 하면 적대성을 나타내어 담체에 동승(Ride together) 또는 독승(Ride alone or Push out)하는 현상이 일어난다. 생체내에 있는 필수무기질 중에는 대부분 양(Positive)의 성질을 가지고 있으나, 몇까지는 음(Negative)의 성질을 가지고 있는데 인(P), 황(S), 염소(Cl) 등이 이에 해당된다. 이들 간에는 자연의 섭리로 친화성을 이행하여 동승하고자 하나 음양의 이온 사이에는 담체와의 결합 보다 반응이 우선하여 염을 형성하고자 하는 성질이 강력하여 양이온의 담체승선을 방해하는 결과를 초래하게 되므로 음이온의 과잉은 양이온의 킬레이트(동승)를 방해한다. 양성을 나타내는 미네랄간에는 단독으로 승선하는 것보다는 동승의 조건을 좋아하는 상호의존형, 즉 자극(Stimuration)을 주어 담체에 쉽게 승선하도록 하는 의존형 미네랄도 있다. 나트륨이 여기에 속한다.

동승형 무기질 중 음이온들은 2가지의 성격을 가지고 있다. 이들 대다수는 생체구조물 형성으로 작용하여 정착하게 된다. 그 예로 음이온인 인이 양이온인 칼슘과 동승해서 뼈를 구성하는 부위까지 수송되어 뼈의 형태로 저장성 정착 구조물을 만들어 주고, 황은 생체구조 단백질에 정착된 상태로 미량만이 대사에 관여하는데, 이때 양이온 미네랄은 동반하여 목적지까지 동승하는 경우가 있다. 그러나 양이온 미네랄과 음이온형태의 물질 사이에는 담체인 배위자와의 결합에 앞서 강력한 화학반응을 일으켜 대다수가 무기염(Inorganic salt)을 형성하는 경향이 강력해서 물에 용해되지 않는 상태의 물질로 된다. 이때 양이온으로서의 흡수와 대사에 참여해야 하는 미네랄이 대사 담체로부터 이탈하여 인산염(Phosphate salt)이나 황산염(Sulfate salt)으로 침전하게 되므로 무기질 음이온은 양이온인 미네랄의 활성을 체내에서 감소시키는 역할을 하게 된다. 그런데 앞에서 잠깐 설명하였듯이, 음이온이 담체에 승선한 다음 2차적으로 양이온의 미네랄을 동승시켜 흡수에 도움을 주는 경우도 있다. 이는 담체를 구성하고 있는 아미노산의 종류에 따라 승무원의 역할을 하여 구성성분인 아미노산 중 세린(Serine)이 함유된 단백질이 이러한 역할을 하는 것으로 알려지고 있다. 펩티드 구조물에 개입되어 있는 세린은 히드록실기(-OH)를 가지고 있는 아미노산으로 세린의 히드록실기에는 인산이 결합될 수 있어 인산기가 결합된 세린의 곁사슬이 음하전을 발생하므로 이곳에 양성이온의 미네랄이 부가되면서 함께 흡수할 수 있다. 양성 미네랄 이온이 펩티드구조에 결합된 인산기의 작용으로 부가될 수 있어 칼슘이온이 킬레이트되고 칼슘이온을 킬레이트한 펩티드의 분자가 올리고머라면 이는 칼슘인산올리고펩티드(CPOP)의 분자구조를 갖게 되어 세포막을 통한 체내흡수가 용이할 뿐만 아니라 흡수된 다음 뼈구조에까지 운반되어 뼈를 조성하는데 중요한 역할을 하게 된다.

동승의 자격을 갖추고는 있으나 욕심이 많은 미네랄은 타의 간섭을 싫어하는 성질을 가지고 있어 담체로부터 타를 내쫓고 홀로 담체를 독점하면서 흡수관문을 도도히 통과한다. 이와같이 흡수된 미네랄은 조직으로 운반된 다음 그곳에 머물고 있으면서 양호한 생리적 기능을 발휘하고는 있으나 미네랄의 특성이 다르고 강한 이온성을 가지고 있어 그곳에 있던 미네랄을 내쫓고 자리를 잡아 보다 활발한 기능을 나타내는 경우가 있는가 하면, 반대로 양호하게 진행되고 있는 기능활성을 멈추게 하는 경우도 있다. 이때 조직 중의 배위자(Ligand)에서 쫓겨난 양이온인 미네랄은 체액 중에 순환되고 있는 음이온의 무기질과 결합하여 비수용성 물질로 침전되는 경우와 동종의 이온성 미네랄간에 회합으로 이온상태를 상실하면서 금속분자로 침전되어 조직에서 이탈되므로 조직 중에 저장의 형식으로 정체되거나 체외로 배설된다.

이러한 현상은 소화관 소화과정에서 일어나는 반응으로 쉽게 이해되며, 미네랄과 배위자 사이의 화학적반응에서도 확인된다. 미네랄이온 사이의 경쟁적인 반응은 반응계에 존재하는 미네랄의 농도와 결합능, 그리고 용해능에 의존된다. 식사의 섭취로 일어나는 소화과정에서 이들 미네랄들의 성질은 미네랄 성분을 흡수하게 되는 소장상부의 조직구조물과의 상관관계에서 중요한 반응이 일어난다. 

지금까지는 무기질염이 해리되어 이온성을 갖게 되거나 위장의 위산에 의하여 미네랄이온으로 될 수만 있으면 모두가 소장막을 통과할 수 있는 것으로 생각하고 있었으나, 이러한 생각은 미네랄이온과 소장막 구성 단백질과의 작용조건을 이해하지 못하고 있는데서 일어나기 쉬운 오해이며, 식품의 소화로 쉽게 발생되는 소화물 성분간의 상호작용으로 일어나는 소장막 비투과성 화합물의 생성을 생각하지 못하는데서 발생되는 잘못이다.

우리들이 주식으로 섭취하고 있는 양곡이나 식물성 식품의 성분에는 많은 양의 피트산(Phytic acid)이 함유되어 있으며, 피트산의 주성분은 인(Phosphorus)으로 되어 있다. 인은 음이온성 무기질로 양이온인 미네랄과 결합하면 안정된 형태의 비수용성 인산염을 형성한다. 이들 대다수의 인산염을 물에 용해되지 않는 비수용성 화합물이기 때문에 소장막의 통과가 불가능하고, 물에 용해되고 있는 미네랄 이온까지도 포획하여 물에 용해되지 않는 방향으로 인산염을 생성하게 되는 결과로, 인은 미네랄의 체내흡수를 적극적으로 방해하는 역할을 하게 된다. 따라서 식품에 함유된 인의 양이 증가하면 할수록 미네랄의 체내흡수는 감소하게 되고, 특히 아연과 칼슘 같은 생리활성에 필수적인 미네랄의 흡수에 큰 장해를 일으키게 된다. 

피트산은 모든 식품에 널리 분포되어 있는 다중 인산염이다. 피트산은 미네랄과 결합하여 안정된 비수용성 화합물을 생성하게 된다. 따라서 피트산은 미네랄의 이온화를 불가능하게 하고 소화관에서 생성되는 단백질의 부분분해물이 미네랄이온을 배위할 수 있는 펩티드와의 킬레이트 작용까지도 불가능하게 한다.

이와같은 현상은 인 뿐만 아니라 식품 중에 존재하는 옥살산(Oxalic acid)도 미네랄의 흡수를 방해한다. 옥살산도 많은 종류의 미네랄과 결합하여 옥살산염(Oxalate salt)을 형성하여 비수용성의 침전물을 생성한다. 체내에서 유통되고 있는 인산과 옥살산은 인체의 조직내에서 생리활성 기능을 발휘하고 있는 칼슘, 마그네슘, 아연, 철, 알루미늄, 구리, 코발트, 망간 등과 반응하여 비수용성 물질로 전환시키기 때문에 생체의 생리기능을 낮추는 작용을 한다.

미네랄을 섭취하고 체내에 흡수하는데는 미네랄을 수용성으로 만들어 준 다음 이온상태의 미네랄을 보호하여 체내로 수송해 주는 담체(Carrier)의 성질과 성격이 중요하다. 미네랄은 담체에 의존하지 않고는 체내흡수와 필요한 장소까지의 운송이 불가능하기 때문이다.

Table 4 : Physical Properties of Minerals

미네랄의 담체로는 3대 영양소 중 단백질이 이행하는 것으로, 담체 역할을 할 수 있는 단백질은 단백질의 기본 구성성분인 펩티드(Peptide)로 중합의 길이가 비교적 작고 물에 쉽게 용해될 수 있는 올리고머(Oligomer; 아미노산의 펩티드 수가 5~8개 사이의 것이 가장 이상적이다)상태의 펩티드이다.

우리들이 일반적으로 인식하고 있는 단백질은 폴리펩티드(Polypeptide)로 올리고펩티드 보다 큰 분자를 가지고 있으며 화학적인 특성으로는 산(Acid), 열(Heat), 2가 이상의 금속이온에 의해서 응결되므로 물에 용해되지 않는 성질을 가지고 있다. 따라서 폴리펩티드인 단백질은 미네랄의 담체 역할을 할 수 없다. 포리펩티드 형태의 단잭을은 인체의 구조물로서 근육과 세포막을 만들어주고 있을 뿐 기능성을 발휘할 수 있는 단백질은 폴리머(Polymer)가 아닌 올리고머(Oligomer) 상태인 올리고펩티드이다. 올리고펩티드는 아미노산 분자가 9개 이하로 중합된 낮은 중합체이고 폴리머와 달리 물에 용해될 수 있기 때문에 수중매체인 생체 내에서 활동과 더불어 기능성을 발휘할 수 있다. 올리고펩티드는 아미노산의 최종 중합물인 폴리펩티드의 최초의 수용성 펩티드 물질로 취급되며 폴리펩티드로 이어지는 초기 중합물에 해당된다.

플라스픽(Plastic) 제품의 원료가 되는 수지(Resin)를 기본 모노마(Monomer)로부터 중합할 때 원하는 중합도 (Degree of polymerization)를 가진 폴리머(Polymer)는 생성되기 이전단계의 중합물을 초기중합물이라 한다. 수지에서의 초기중합물이 단백질에서는 올리고펩티드에 해당되고 이들은 다같이 물에 용해되나 거대분자로 중합된 수지는 물에 용해되지 않는다.

담체 역할을 하는 올리고펩티드는 분자 크기가 세포막을 투과하기에 적당하며 미네랄이온과 킬레이트(Chelate)할 수 있는 최단의 분자이기 때문에 미네랄 이온을 보호하면서 이온을 분자 외각으로의 노출을 막아 줄 수 있어 세포막 투과에 지장이 없으며, 영양분의 흡수처인 소장막 세포를 통과하는 흡수작용이 용이하다. 만일 담체를 폴리펩티드인 거대단백질로 대체하게 된다면, 첫째로 분자 크기 때문에 세포막 토과가 불가능하게 될 것이고, 둘째는 2가 이상의 미네랄이온의 작용으로 폴리펩티드는 응결반응을 일으켜 단백질에 침착되기 때문에 체내흡수는 불가능하게 될 것이다. 

결국 폴리펩티드 형태인 단백질은 미네랄이온과 킬레이트와 같은 결착(엄밀하게는 Egg boxing)은 가능하나 폴리펩티드의 거대함 때문에 이동성의 상실과 더불어 미네랄의 활동도 멈추게 된다. 이들이 활동을 개시할 수 있는 조건은 폴리펩티드가 올리고펩티드로 분해되어야 수용성을 갖게 되고, 수용성단백질이 되어야 세포막 투과는 물론 기능성 단백질로서의 활성을 발휘할 수 있게 된다. 장관을 구성하고 있는 세포막이나 점막의 단백질은 폴리펩티드이기 때문에 미네랄의 투과를 돕게되는 담체역할은 불가능하며, 미네랄은 킬레이트하고 있는 미네랄올리고펩티드가 소장막을 통과할 수 있는 장소는 흡수 세포막에 개입되어 있는 융합단백질(Integral protein) 부위이기 때문에 융합단백질보다 작은 분자량을 가진 것만이 통과되어 흡수된다. 융합단백질의 분자량은 24,000~28,000정도이다. 따라서 융합단백질보다 훨씬 작고 분자량이 800~1,000인 올리고머만이 융합되어 융합단백질 양측의 필수미네랄 농도 차이에 의한 확산작용으로 외측(내강)에서 내측(세포질)으로 흡수투과 된다.

체내에 있는 대다수의 올리고펩티드는 미네랄을 동반하고 있으며, 미네랄 성질에 따라 각각의 생리활성을 발휘하게 된다. 미네랄이온이 수많은 대사효소 기질에 부가되므로 효소의 활성을 발휘하게 되고 단백질은 물론이고 탄수화물의 체내 재중합과 이화작용(분해작용)도 가능하게 해준다. 올리고펩티드와 킬레이트된 미네랄이온이 개입되지 않고서는 중합과 이화작용이 불가능하다.

이는 화학에서 합성과 중합, 분해작용에 미네랄이 촉매 역할을 하는 것과 같은 이치이다.

한편 무기태의 미네랄이온이 점막의 도움으로 장관막을 통과하여 체내로 흡수될 것이란 기대는 하지 않는 것이 좋다. 왜냐하면 점막은 올리고머의 분자구조가 아닌 폴리머 상태이기 때문에 미네랄이온과 결합하면 도리어 단단한 상태의 응집군을 형성하게되어 다른 영향분까지도 흡수를 저해하는 현상을 일으킨다. 이러한 현상을 철 미네랄을 과다하게 섭취하므로 일어나는 영양흡수 장해에 의한 돌연한 죽음에서도 볼 수 있다. 이는 노출된 2개 철이온과 무기염 상태의 2개 철이온이 산소의 산화작용에 의해 3개 철로 되어 비수용성 금속으로 전환되므로 영향분의 흡수처인 소장 점막에 비수용성인 3가 철이온이 결합되므로 응집성 3가 철피막(Ferritin curtain)을 형성하기 때문에 다른 영양분의 흡수까지도 억제하게 된다. 이러한 미네랄이온의 성질은 표3에서 설명하여 주고 있다. 따라서 생체가 필요로 하는 2가 철이온을 보호할 수 있는 저분자형 단백질인 올리고펩티드와 킬레이트되어야 2가 철이온의 산화를 방지할 수 있으며, 세포막의 융합단백질과 융합반응을 할 수 있어 세포막투과가 가능하다.

미네랄의 체내흡수와 이동을 위한 조건은 미네랄이온의 담체 역할을 하는 배위자가 미네랄이온을 포위할 수 있는 단백질의 부분분해물인 올리고펩티드이어야 하고 폴리펩티드일 때는 분해시켜 올리고머 상태로 만들어 주어 분자의 크기는 물론 수용성 단백질의 성질을 갖도록 해야 한다. 올리고펩티드와 킬레이트되는 미네랄 이온들은 미네랄의 이온화경향 능력에 따라 경쟁적으로 킬레이트된다. 이러한 예는 철(Fe)이온 수송담체인 트랜스페린(Transferrin)에 구리(Cu)이온이 결합되고 있다는 사실이다. 트랜스페린은 철이온을 수송하는 철의 담체로 알려지고 있으나 구리이온이 과다할 경우에는 구리이온으로 완전하게 대체된다. 그러나 자연에 존재하는 식품소재에는 구리함유량이 적은 편이어서 존재하는 양 만큼 교체되어 철과 구리가 공존하는 경우도 있다. 이러한 현상은 철의 이온화경향이 구리보다 강하기 때문에 구리이온을 담체에 정착시키는 양만큼 철이온이 담체를 떠나게 된다. 구리이온이 과다할 경우 철이온의 이탈이 극대화되어 트랜스페린의 성격이 변하게 되고 트랜스페린의 철이온 이탈은 트랜스페린의 기능을 상실하게 되므로 철흡수 저해요인이 되기 한다. 이러한 실험은 무기이온 간의 이온화 경향 실험에서 쉽게 경험할 수 있다. 따라서 이온화 경향이 약한 미네랄이온의 대량 섭취는 체내 미네랄의 평형(Balance)을 파괴하는 원인이 되기도 한다.

미네랄의 체내 흡수를 맡고 있는 소장막은 미네랄 이온이나 금속화미네랄은 직접적으로 통과시키지 못한다. 모든 유기질 영양소는 분자량이 작은 저분자, 즉 탄소수가 8개 이하인 올리고머 분자로 분해(또는 소화)되어야만 소장막을 투과하여 체내로 흡수, 혈류를 통하여 체내에 필요한 부위까지 운반되고 있으나 미네랄만은 소화라는 과정을 거친 이온상태 일지라도 단독으로는 소장막을 통과 할 수 없고 세포막을 통과할 수 있는 단백질, 즉 올리고펩티드와 킬레이트된 상태로 되어야 장해 없이 흡수가 가능하게 된다는 특성을 가지고 있다. 이것이 미네랄 흡수의 특징이다. 

미네랄이온 자체는 강력한 화학적인 활성을 가지고 있다. 전해질 형태의미네랄이온이나 위장에서 생성되는 미네랄이온은 70%정도 인체를 구성하고 있는 수분 중에서 화학반응성이 활발하다. 활성을 갖고 있는 미네랄이온은 주위에 있는 모든 물질들과 반응이 가능하며, 특히 상대성을 가지고 있는 음이온과 만나게 되면 우선적으로 이온반응(Ionic bond)하여 불활성 물질인 염(Salt)으로 된다. 상대성 이온 사이에도 미네랄은 모두 무기질이므로 무기질의 양성이온은 동질성인 무기질의 음이온과 음이온은 양이온과 먼저 반응하게 되고, 상대적인 이온이 존재하더라도 유기성 이온보다 무기태 양이온과 음이온이 우선적으로 결합하게 된다.

이는 자연의 동질친화와 음양지설에 해당되며, 상대가 없을 경우에는 그들의 활성을 견디지 못하고 유기질이온이거나 이온이 아닌 형태의 물질과도 결합을 하게 되는 것이다. 미네랄이온은 양양소 중에서 단백질과의 결합이 우선이다. 이는 아미노산의 분자구조에 카르복실기와 아민기를 1분자 내에 가지고 있으며, 펩티드 결합이 완성된 폴리펩티드도 곁사슬 구조에 많은 카르복실기가 노출되고 있기 때문이다. 이러한 이유에서 양이온인 미네랄이온은 탄수화물과 지방보다는 단백질과 먼저 결합하게되고 지방보다는 탄수화물의 순으로 반응하게된다. 지방은 친유성(Lipophilic)을 가지고 있어 미네랄이온의 친수성(Hydrophilic)과 상반된 물성을 가지고 있기 때문에 접촉은 물론 어울리려 하지 않는데 원인이 있다. 탄수화물은 단백질과 같은 산, 알칼리성 단자(Terminal)는 가지고 있지 않으나 나사선(Helical) 분자구조 외측에 친수성 단자를 가지고 있어, 이들 단자들의 산화는 카르복실기의 생성이 용이하기 때문에 미네랄이온과의 반응이 가능하다. 실제 공기 중에 방치하여 둔 탄수화물은 공기 산화에 의해 많은 양의 카르복실기가 생성되고 있는 상태이다.

단백질이 42%정도이고 23%정도가 지방을 함유하고 있는 두유(Soybean milk)에 2가이온을 가지고 있는 칼슘이온이나 마그네슘이온을 첨가하게 되면 단백질 성분만이 응집되어 두부를 형성하고, 두유 중에 함유된 지방과 탄수화물은 응고된 두부를 수세하므로 쉽게 제거할 수 있는 조건에서 설명된다.

두유가 칼슘과 마그네슘이온의 작용으로 응결생성된 두부는 분자적으로 거대분자인 폴리펩티드이다. 즉 단백질의 기초단위인 아미노산이 수백만개 펩티드 결합된 거대분자인 것이다. 거대분자인 단백질은 한정된 숫자로 표시할 수 없어 폴리머(Polymer)라 칭하고, 폴리머는 물에 용해되지 않는 크기의 분자이다. 물에 용해될 수 있는 단백질은 아미노산의 분자결합 단위가 9개 이하의 아미노산이 펩티드 된 8개이하의 펩티드결합을 가지고 있는 낮은 분자의 단백질이며, 이들을 올리고머(Oligomer)상태라 하고 올리고단백질, 또는 올리고펩티드라고 한다. 두유나 우유는 다른 식품소재에 비교하여 단백질 함량이 많다. 이들을 취급할 때 수용성단백질이 함유되어 있는 것을 확인하고 있다.

두유나 우유를 취급할 때 단백질의 분류에서 수용성단백질이라고 하는 것이 바로 올리고펩티드이며, 생체내에서 대사에 참여하고 있던 기능성 단백질이 올리고펩티드이다. 미네랄이온이 올리고펩티드와 킬레이트하게 되면 미네랄올리고펩티드 분자를 구성하게 되고, 이들은 수용성을 유지하면서 응집현상을 일으키지 않는다.

미네랄이온과 수용성단백질이 결합된 화합물을 킬레이트(Chelate)화합물이라 하는데, 이는 게의 집게발과 같은 구조를 가지고 있는 올리고펩티드가 미네랄이온을 잡고(Nip with It's claws) 있는 것과 같은 결합을 하고 있다 해서 킬레이트라 하였고, 올리고펩티드가 미네랄 이온을 완전하게 포착하고 있어 미네랄 이온이 분자외각에 노출되지 않으므로, 직접적인 미네랄 이온의 특성을 발휘하지 못하고, 미네랄의 이온이 분자 전체에 유도한 하전(Charge)만들 갖게 되는 특수한 분자 구조를 가지고 있기 때문에 미네랄올리고펩티드 분자에 접촉하게 되는 물질과 미네랄이온 간의 반응이 일어날 수 없어, 장해 없이 체내 흡수처인 소장막을 통과하여 체내로 흡수되고 체액을 통하여 이동될 수 있는 것이다.

Figure 2 : The structure of mineral oligopeptide chelating

대다수의 미네랄이온은 단백질과 킬레이트되어 금속함유단백질(Metalloprotein)이 되며, 효소작용을 발휘할 때 이들을 금속함유효소(Metalloenzyme)로 작용한다. 단백질 중에서도 폴리펩티드와 킬레이트된 금속함유단백질은 응결되면서 비수용성으로 되어 체내에서 기능활성을 발휘할 수 없다. 때문에 단백질 중 초기 중합체형, 즉 단백질의 부분분해산물인 올리고펩티드와 킬레이트된 금속함유 단백질만이 응결현상을 일으키지 않으면서 수용성을 가지고 있어 대사는 물론 미네랄이온의 특성에 따른 기능을 갖게 된다. 

기능성 금속함유단백질에는 많은 종류의 미네랄이 킬레이트되어 있으며 동일한 담체(올리고펩티드)에 부가되어 있는 몇가지의 미네랄이온들은 상호간에 반응을 일으켜 상승작용과 저해작용을 발생하기도 한다. 미네랄이온 간의 작용과 반작용은 미네랄이온의 이온화경향 강도에 따라 일어나며 담체에 들어가 있는 미네랄이온일지라도 외부를 맴돌고 있는 미네랄이온의 이온화 경향이 강력할 때는 상호간에 교환반응이 일어나 치환반응이 일어나게 된다. 예로써 카르복시-말단 분해효소(Carboxy peptidase)는 아연미네랄에 의하여 활성을 발휘하는데, 이들 활성은 코발트-금속함유단백질(Co-metalloprotein)인 킬레이트화합물[Cobalamin or Vitamin B12]이 접근하게 되면 비타민-B12가 카르복시-말단분해효소의 활성을 저해하는 비타민 영양소가 되기도 한다.

대다수의 미네랄은 식품의 소화과정인 소화관 내에서 보다 체내의 혈장과 조직내에서 경쟁적으로 작용한다. 이들의 경쟁은 혈장과 조직내에서 효소적 대사에 활성의 상승과 저해를 일으키는 원인물질이 되기도 한다.

소화효소의 활성은 미네랄은 동반해야 가능하며, 효소에 대한 미네랄이온간의 경쟁은 미네랄의 킬레이트 능력에 따라 영향을 주게 된다. 그리고 미네랄 상호간의 작용은 이차적 작용기구로 볼 수 있는데, 이들 작용은 미네랄의 수송과 배설에 영향을 주고, 수송의 부분적인 행위는 장관세포 막에서 일어나는 것으로 대부분은 점막세포에서 일어나고, 배설되는 미네랄은 점막에서 이온간의 경쟁에서 탈락된 미네랄에 해당된다.

미네랄의 수송은 담체와의 결합에 성공한 미네랄이며, 미네랄간의 경쟁으로 담체에서 탈루된 미네랄은 필수적인 미네랄이라 하더라도 체외로 배설된다.

미네랄에는 생체의 종류에 따라 독성을 발휘하는 것이 있다. 이들 독성 미네랄은 필수미네랄보다 이온활성이 대체적으로 낮으나 수용성 미네랄의 생성이 가능한 독성미네랄은 이미 킬레이트하고 있는 미네랄과 치환, 편승하기 용이하여 치환된 독성미네랄(비소, 납, 수은 등) 킬레이트 화합물은 인체에 독성을 전달하는 물질이 된다. 그러나 독성미네랄이 체내에 유일될 수 있는 조건은 이온화가 가능한 화합물 형태이어햐 하고, 독성미네랄이 금속형태로 섭취되었을 때는 위산인 염산의 작용으로 염화물을 생성할 수 있어야 한다는 화학조건이 수반된다. 그리고 독성미네랄의 확학적 성질로 보아 염화물을 형성하더라도 수용성이 극히 낮아 올리고펩티드에 킬레이트 할 수 있는 이온의 생성이 불가능하므로 배위자에 편승할 기회가 적어, 생체들은 독성으로부터 피할 수 있는 조건을 갖추고 있는 셈이다.

미네랄의 체내흡수에는 담체가 적극적인 작용을 한다. 담체는 미네랄이온을 배위하여 단단한 결합을 유지하면서 새로운 하나의 분자구조를 형성할 수 있는 능력을 가지고 있어야 하는데, 담채의 자격은 있으나 미네랄과의 킬레이트작용능력을 상실하게 하는 저해요인을 가지고 있는 물질이 있다. 단백질 구성성분 중 황(Sulfur)을 가지고 있는 시스테인(Cysteine)과 시스틴(Cystine), 그리고 메티오닌(Methionine)들이 여기에 속한다. 황성분이 아미노산 분자에서 떨어져 나옹 결우 양이온인 미네랄과 결합하여 불용성 무기염으로 되어 침전하게 되며, 황함유 아미노산도 직접 미네랄 이온과 결합하여 거대분자를 생성하여 침전물을 만들면서 신체의 일부분에 정체되고, 계속하여 분자의 거대화를 이루게 된다. 이러한 현상은 암의 조직에서 발견되고 있으며, 암세포를 분선한 결과 황함유 아미노산의 함량이 높다는 결과가 최근에 발견되고 있다.(필자의 '암 조직의 미네랄 분석' 표)

대장암에서 추출해낸 유로키나아제(Urokinase)와 같은 활성물질의 생성은 황함유 아미노산인 시스테인과 시스틴, 그리고 간접성을 가지고 있는 메티오닌 등이 유황기를 노출하게 되므로 일어날 수 있는 디설파이드 결합(Disulfide;-S-Ss)과 같은 가교결합(Cross linkage bond)으로 거대 단백질 분자를 형성하게 된다. 지용성 아미노산(트립토판이 이에 속함)의 집단화는 암조직의 중대현상을 일으키게 되는 것으로 알려지고 있으며, 폐암을 일으키고 있는 활성물질로 알려진 플라스미노겐(Plasminogen)의 활성도 거대 단백 분자를 형성하는데 시스틴과 같은 디설파이드 결합이 작용해서 플라스미노겐의 전구체로 작용하여 비활성 거대분자를 생성하게 된다고 보고하였다. 이들의 반응은 유전자적인 집단화가 아닌 화학적 중합체로 보고 있으며 이를 프리온단백(Prion protein)이라고 한다.

그리고 시스틴과 같은 황함유 아미노산은 중금속 제거를 위한 항체 역할을 하기도 한다. 특히 간세포(Hepatoma cell)에 영향을 미치는 구리독성(Copper toxicity)으로부터의 해방과 독성의 양자를 일으키는 역할을 하고 있는 것이 시스테인으로 알려지고 있다. 시스테인이 풍부한 간세포는 황의 가교결합으로 구리-금속화티오나인(Cu-metallothionein)의 거대분자를 형성하여 간세포내에 정착하게 되고, 이들이 간으로부터 제거되려면 6~12개월이 소요되기 때문에 구리독성의 장기간 침체는 간에게 좋지 않은 영향을 주게 된다. 한편 흡수되기 전의 구리성분에 대한 시스테인의 결합능은 거대분자의 생성을 촉진하여 체내 흡수를 막아주는 역할을 하게되므로 유익과 유해의 작용을 하는 것이 황함유 단백질의 역할이다. 

아미노산 중 히드록실기(-OH)를 가지고 있는 세린(Serine)이나 티(Tyrosine)에 무기 음이온인 인산기(-PO4)가 부가되면 인산화세린과 인산화티로신을 생성하여 유황분자(S8)와 같이 침전될 것으로 생각될 수 있으나, 인산기가 가지고 있는 수산기(Hydroxide radical)는 물분자와 수소결합을 하면서 수용성을 유지하게 된다.

시스테인이나 시스틴을 가지고 있는 올리고펩티드는 미네랄이온과 접촉함과 동시에 미네랄-황화아미네이트(Mineral-Sulfonylaminate or Thioaminate)를 형성하여 수용성으로 되기 때문에 올리고펩티드와의 킬레이트 구조를 구성할지라도 세포막투과는 불가능하게 된다. 

비록 미네랄이온의 담체 역할을 할 수 있는 올리고펩티드 분자내에 구성아미노산인 황화아미노산이 존재하면 구조적으로 킬레이트를 할 수 있을 것 같으나 유황기(-S-)에 부가되는 미네랄이온이 2가 이상일 경우는 결합에는 무리가 없지만 무기질 간의 강력한 반응이 우선되면서 무기염을 생성하게 되고, 용해도가 극히 적은 비수용성으로 되기 때문에 불안정하다. 이러한 현상은 모든 화합물의 성질에서 확인할 수 있다. 유기질에 2가 이상의 미네랄이 결합될 때 일어나는 비수용성 물질의 생성은 1가 미네랄의 결합생성물과 달리 단순하지 못하고 분자의 확대현상이 일어나 1가 미네랄 이온 결합화합물이 수용성인데 비하여 2가 미네랄이온 결합 물질은 침전물이 생성되는 경우가 대다수이다. 지방산에 1가 미네랄인 나트륨이나 칼륨이 결합되면 수용성을 갖게되나, 2가 이상의 미네랄과 결합되면 비수용성인 중금속비누가 생성되는 것과 같다. 그리고 동질간의 결합, 즉 유기질과 유기질, 무기질과 무기질간의 결합은 유기-무기질간의 결합 보다 강력하며 안정성을 갖게 되므로 아미노산에 결합된 음이온성인 황산기는 2가 이상의 양이온성 미네랄과 결합되면 무기질간의 결합이 아미노산과의 결합 보다 강력하기 때문에 아미노산에 존재하던 황산기는 이탈되면서 미네랄과 결합하게 된다. 따라서 황산기를 발생하게 되는 황화아미노산을 가지고 있는 펩티드는 2가 이상의 미네랄을 킬레이트하지 못하고 침전되므로 흡수작용이 불가능한 아미노산으로 생각해야 한다. 2가 이상의 미네랄과 결합된 황화물의 용해도를 참고하면 이를 쉽게 이해할 수 있다. 미네랄의 황화염 용해도는 극미하여 친수성을 상실하여 담체의 특성인 수용화가 용이하지 못하기 때문에 체내흡수란 메커니즘을 행하지 못하고 배설되고 만다. 미네랄의 황화물 용해도를 살펴보면 1가 미네랄인 나트륨(Na2S)은 15.3, 칼슘(CaS), 알루미늄(Al2S3)과 마그네슘(MgS)은 용해되지 않으며, 아연(ZnS)은 0.0113, 망간(MnS)은 0.036, 코발트(CoS)는 0.01, 2가 철(FeS)은 0.06, 3가 철(Fe2S3)은 0.0111, 구리(CuS)는 0.01이다. 따라서 수용성단백질인 올리고펩티드 분자 중에 시스테인이나 시스틴, 그리고 메티오닌이 함유되어 있을 경우 이들의 황화아미노산들이 미네랄과 킬레이트되어 미네랄의 체내 흡수에 도움이 될 것이란 주장은 잘못된 것이다.

Figure 3: The effects of sulfonylaminate with minerals

양질의 미네랄이 존재하더라도 수송과 세포막투과에 적합하고 적당한 배위자가 있어야 한다. 배위자는 크기가 적당해야 하고 미네랄이온을 쉽게 배위할 수 있는 분자구조를 가지고 있어야 한다. 만일 미네랄이온과 배위하여 침전되는 성질의 분자적 성분이 함유되어 있다면 몸의 일부분에 정체될 수 있고 미네랄의 흡수처인 소장에까지 운송되지 못하게 된다. 이러한 현상은 미네랄의 수중 침전물인 비수용성 무기화합물 형태이거사 유기질 중에서도 유기산과의 결합으로 비수용성이 되는 것과 같다. 그리고 미네랄이온과 쉽게 배위할 수 있는 단백질도 수용성인 올리고펩티드가 아닌 거대분자인 폴리펩티드일 경우는 응집 현상을 일으켜 이동성을 상실하게 되고, 소장에까지 장해없이 수송된다 하더라도 세포막 표면에 결착되어 커텐(Curtain)모양으로 막을 형성하게 되므로 흡수는 고사하고 흡수가능성 미네랄의 흡수까지도 방해하게 된다. 

올리고 펩티드?

올리고 펩티드

올리고펩티드는 단백질의 부분분해물이며 단백질의 완전분해물인 여러 종류의 아미노산 분자가 8개 이하로 펩티드된 낮은 분자의 폴리머이다. 단백질인 폴리펩티드는 물에 용해되지 않으나 올리고펩티드는 물에 잘 용해되어 투명성을 가질 수 있으며, 점성과 기포성이 강력한 성질을 가지고 있어 식품가공에서 지금까지 해결하지 못한 여러 분야에서도 널리 이용될 수 있는 신물질이다.

올리고펩티드에는 8개 이하의 아미노산 분자가 펩티드를 만들고 있는 상태이기 때문에 2개의 아미노산으로 조성된 모노펩티드로부터 헵타펩티드(Heptapeptide)까지 여러 종류의 펩티드가 공존하고 있다. 이들의 성질을 구별하여 펩티드 별로 분류하기는 어려우며, 현재로는 용제를 사용하여 2~3개의 펩티드군과 4~7개의 펩티드군을 분류할 수 있을 뿐이다. 이러한 올리고펩티드의 화학적 성질은 미네랄을 킬레이트하는데 유효하게 이용될 수 있으며, 올리고펩티드가 미네랄이온과 작용하는 킬레이트 결합과 아미네이트 결합의 구분을 쉽게 분별할 수 있고, 킬레이트 화합물과 아미네이트화합물이 가지고 있는 특성을 이용하여 신체의 생리활성과 효소활설에 도움을 줄 수도 있다.

물론 인체 내에서 미네랄 흡수는 킬레이트구조를 가지고 있는 펩티드나 아미네이트 구조를 가지고 있는 두 가지 모두 일차적이거나 이차적인 작용능에 차이를 가지고 있을 뿐 미네랄의 체내 흡수에는 다같이 도움이 된다. 이들 두 종류의 분자 구조는 내강에서 다른 식품소재와 반응하지 않으면서 분자 내에 미네랄이온을 보유할 수 있는 4~7개의 펩티드를 가지고 있는 올리고펩티드이다. 4~7개의 펩티드를 가지고 있는 올리고펩티드는 미네랄이온을 안전하게 킬레이트할 수 있는 구조로 킬레이트되어 있는 미네랄이온이 외부의 간섭을 받지 않고 소장막의 통과에 직접적으로 참여할 수 있는 반면, 아미네이트 구조를 가지고 있는 2~3개의 아미노산과 결합된 물질은 킬레이트구조물과 달리 미네랄이온이 분자 밖으로 노출될 기회를 갖고 있기 때문에 아미네이트에 접근되는 나응성 물질과 재결합하게 되는 반응을 일으켜 아미네이트 분자로 부터 미네랄이온을 빼앗기게 되는 약점을 가지고 있다. 그러나 아미네이트도 완전하지는 못하나 미네랄이온을 포위하고 있는 구조이고, 아미노산으 분자에 아민기가 공존하고 있어 탄수화물이나 지방에 비교하여 구조적으로 안전하며, 미네랄이온과 결합된 아미노산은 동질성을 가지고 있는 폴리펩티드와 쉽게 접근하는 특성을 가지고 있다. 이러한 성질을 가지고 있는 아미네이트는 소화관 내에서 발생되는 모든 영양소와 쉽게 반응되지 않지만 소화관벽을 구성하고 있는 점액 단백질과는 반응이 일어난다.

여기에서 일어나는 미네랄아미네이트의 점막 착상 현상은 순수한 무기화합물이나 유기염과는 성질이 전혀 다르다. 무기질화합물은 비수용성이거나 수용성을 가지고 있다할 지라도 상대적인 음이온원소나 원자단을 반드시 공존하고 있고, 유기산과 결합된 미네랄은 이온화와 동시에 점막과 반응하여 점막을 응결하게 되는 강력한 결합이 이루어지는데 반하여 아미네이트는 대다수 점막과 동질성을 가진 주변 단백질에 융합되는 것으로 점막의 활성에 지장을 주지 않고 다만 정체되어 있는 것으로 생각하면 된다.

정체된 상태의 미네랄아미네이트는 직접적으로 세포막을 통과할 수는 없다.

그러나 세포막에 존재하는 피막형의 점액세포와 주변단백질(Perpherial protein)에 이온이 노출된 형태의 미네랄아미네이트는 위장과 십이지장에서 생성된 미네랄이온을 킬레이트하지 못한 올리고펩티드가 도착하면 올리고펩티드에 일차적으로 미네랄아미네이트가 융합되는 작용으로 접근하면서 이차로 아미네이트에 존재하는 미네랄이온이 전위되면서 올리고펩티드에 킬레이트하게 되므로, 2단계로 만들어진 미네랄올리고펩티드는 세포막을 통화하게 되고, 미네랄을 상실한 아미노산은 나트륨과 결합되면서 융합단백질의 융합반응이 아닌 나트륨-칼륨펌프 작용으로 체내에 흡수된다.

결국 미네랄이온은 올리고펩티드로 킬레이트되거나 아미네이트 화합물 형태로 체내에 흡수되므로 미네랄의 흡수를 위해서는 적시에 양질의 단백질은 섭취하거나, 미네랄올리고펩티드 물질로 섭취하는 것이 미네랄 흡수를 위하여 바람직스러운 방법이다. 일반적으로 자연에서 얻을 수 있는 수용성단백질이 여기에 속한다.

킬레이트 ? 미네랄이 체내에 흡수되는 조건?

킬레이트

소화관 소화에서 단백질의 부분분해로 생성된 올리고펩티드가 수해성(Electrolysis in water) 무기염으로부터 전해된 미네랄이온을 킬레이트(Chelate)한 물질만이 영양분의 흡수처인 소장을 통하여 흡수된다는 것은 미네랄 흡수의 기본이다.

미네랄이 체내로 흡수될 수 있는 조건은, 


첫째   미네랄이 수용성인 이온의 상태로 되어야 하고, 
둘째   이온화된 미네랄이온이 다른 무기이온과 재결합하여 비수용성 무기염으로 되는 것을  
           방지해 주어야 하고, 
셋째   미네랄이 이온상태를 유지하면서 미네랄 이온의 기능을 발휘할 수 있도록 장해물질의 간섭을 피할 수 있는 경제막과 같은 포위체로 킬레이트되어 분자의 중심부에 위치하도록 하는 것이 중요하다. 킬레이트하는 배위자는 수용성이고, 세포막에 개입되어 흡수작용을 하는 융합단백질가 융합이 용이한 물질이어야 한다. 미네랄이온의 유지와 보호를 해주는 물질을 킬레이트 배위자라 하며, 배위자 자신은 화학적인 작용능력이 거의 없어야 미네랄 이온의 특성을 발휘할 수 있게 된다. 이러한 예는 효소기질과 같다.

미네랄은 생체 내에서 소화작용에 의하여 분해되거나 이성화되지 않는 금속성 원자이다. 미네랄이 양이온으로 되려면 무기성 음이온의 도움이 필요하며, 이온으로 전환된 미네랄이온은 생성됨과 동시에 배위자에 의하여 킬레이트되어 이온의 자질이 상실되지 않도록 보호되어야 한다. 이러한 배위자 노릇을 하는 물질이 단백질의 부분분해물인 올리고 펩티드이다.

미네랄이온을 배위한 분자는 미네랄이온가 올리고펩티드 사이에 배위공유결합(Coordinate covalent bond)을 하고 있는 상태이며, 배위자 자신의 특성은 상실한 채 배위된 미네랄 이온의 기능만을 발휘할 수 있도록 하는 보조적인 활동을 하여 준다. 만일 배위자가 아미노산 단분자이고 미네랄이온이 2가일 경우는 미네랄오온한 원자에 2분자의 아미노산이 결합하게 되므로, 이러한 화합물은 킬레이트화합물이 아닌 단순한 미네랄이 유기염에 지나지 않는다. 이와같이 결합된 화합물은 킬레이트라 하지 않고 미네랄아미네이트(Mineral aminate) 또는 미네랄디아미네이트(Mineral diaminate)로 표시되며, 미네랄의 모노아미네이트나 디아미네이트는 일반적인 미네랄의 유기산염과 같이 수용액 중에서 완전한 전해는 되지않지만 결합되어 있는 아미노산의 분자량이 적고 극성(Polar) 배열을 하고 있기 때문에 미네랄이온의 분자외각 노출이 가능하여 주위에 있는 다른 물질과 조건에 따라 이차적인 반응을 일으킬 수 있다. 미네랄의 모노아미네이트와 디아미네이트는 분자 중에서 차지하고 있는 미네랄이온이 점유하고 있는 하전(Charge)이 강력한 편이어서 킬레이트 구조물과 다르게 아미네이트 분자 구조 분포상 미네랄이온이 차지하고 있는 이온성 하전이 분자조성 비율에 있어 크기 때문에 미네랄이온의 작용능이 적극적이다.

미네랄의 유기염인 구연산칼슘(Calcium citrate), 젖산칼슘(Calcium lactate) 구연산철암모늄(Ferrous ammonium citrate), 젖산철(Ferrous lactate) 등이 수중에서 전해되어 칼슘과 철분은 양이온으로, 구연산과 젖산은 유기산으로 작용하는 것과 같이 킬레이트 화합물과는 전혀 다른 화학작용을 하게 된다. 그러나 아미노산 분자는 미네랄이온과 결합되더라도 수소이온의 분리에 의한 해리상태가 아닌 아미네이트 분자내 이전으로 아민기에 이온의 하전이 발생하게 되므로 유리상태의 이온화가 일어나지 않는 것이 미네랄 유기염과 다른 점이다. 아미네이트는 일반적인 무기질 염이나 유기질염, 그리고 유기-무기질간의 착염과는 다른 특수한 성질은 가지고 있다.

위 분자구조와 같은 화합물은 킬레이트 화합물이라고 할 수 없으며 나트륨의 아미네이트와 구리미네랄의 디아미네이트로 정의되어야 한다. 왜냐하면 이들 화합물은 극성을 가지고 있으며 배위자의 크기에 따라 수용액에서 완전하게 전해되어 이온화가 될 수 있으며, 결합성분 각각의 화학적 성질을 발휘할 수 있어 주위에 있는 다른 화학물질과 반응이 가능하기 때문이다.

그러나 킬레이트화합물은 일단 미네랄이온과 펩티드가 키레이트되면 단분자나 2분자의 아미노산과 결합된 구조가 아닌 5분자 이상의 아미노산으로 이루어진 펩치드분자와 배위공유결합을 하고있기 때문에 킬레이트된 미네랄이온이 분자 외각으로 노출이 되지 않아 미네랄이온과직접적인 화학반응이 불가능하고 펩티드된 단백질의 곁사슬과 배위공유결합된 것으로 킬레이트된 미네랄이온과 펩티드 각각의 성분기능을 발휘하는 것이 아니라 킬레이트 화합물 전체로서의 성질을 갖게 된다. 킬레이트는 미네랄이온의 역가에 대응하는 수(數)의 아미노산과 결합된 것이 아니고 펩티드 사슬의잉여 곁사슬에 존재하는 잔류 카르복실기와 아민기 사이에 일어나는 특수한 결합니다. 물론 미네랄이온을 배위할 수 있는 펩티드분자의 조건은 수용성을 가져야 하고 킬레이트될 수 있는 수의 곁사슬 잔기를 충분히 가지고 있는 올리고펩티드이어야 하는 것이 절대적이다. 단백질의 완전분해물인 아미노산의 모노머(Monomer)는 아민화(Aminate)물질은 만들어 줄 수 있을 뿐 킬레이트는 생각조차도 할 수 없다.

킬레이트란 단어는 게(Lobstwr)와 같은 갑각류(Crustaceans)의 커다란 집게발(Claw,Chela, or Chely pincers)에서 유래된 것으로 집게발로 물건을 꽉 잡을 수 있는 형상을 화학결합에 인용된 단어이다. 그리고 두께 따위를 재는 양각기구인 캘리퍼스와 같은 원자단(Caliper like group)을 연상케 하는 배위자를 말하며, 집게발광같은 구조를 가지고 있는 분자의 유기질 분자단이 무기질인 미네랄 이온을 잡고 있는 형태의 화합물을 킬레이트 화합물이라 한다. 킬레이트는 금속이온과 배위자 사이에 일어나는 결합으로 한쪽은 정전기 결합인 이온(ion)과 이온(ion),또는 이온(ion)과 쌍극자 (Dipole) 사이에 결합이 일어나고, 다른 쪽은 공유 결합을 구성하고 있는 배위공유 결합체이다.

여기에서 δ형 결합은 원자핵 내축(Internuclear axis)의 전자농도를 의미하며, π형 결합은 에틸렌과 같은 화합물 내의 배위자와 미네랄을 중심으로 회전하는 보조적 결합을, 그리고 특수한 원자쌍 사이에서 일어나는 다중(Multicenter)결합 등이 공유결합을 만드는 원인이 된다.

킬레이트에서 이온결합을 이용할 때는 미네랄이온과 배위자 분자내의 상대적 이온전하 사이에 정전기적(Electrostatic) 끌림으로 이루어 진다. 미네랄이온은 양전하를 띠고 있어 배위자 중 음전하를 가지고 있는 잉여 잔기에 매력을 가지고 있어 미네랄이온과 배위자의 잉여잔기 사이에 전자를 서로 교환하여 공유결합을 하게 된다.

배위자의 곁사슬에 아민기(-NH2)를 잔기로 가지고 있으면 질소의 고립 전자쌍(Lone electron pair)에 수소가 자리 잡으면서 -NH₃⁺와 같은 양하전을 만들게 되면서 이온-쌍극자(Ion-Dipole)간의 결합을 유도하게 되므로 미네랄이온과 배위자 사이에는 정전기와 유도전하의 양쪽성 결합을 하게 된다. 이러한 예는 헥사민(Hexammine)과 코발트이온(Cobalt ion) 사이에서 일어나는 현상과 같다.

미네랄이온의 배위수는 미네랄올리고펩티드의 킬레이트 화합물을 생성하는데 중요하다. 배위수를 많이 가지고 있는 미네랄은 배위수가 적은 미네랄에 비교하여 배위할 수 있는 능력이 많기 때문에 거대한 부피를 형성하게 되므로 분자의 거대화는 수용성을 상실하게 되는 원인이 된다. 예로 코발트이온과 같은 배위수가 6개인 경우는 올리고펩티드에 함유된 카르복실기와 아민기를 각각 3개씩, 전체적으로 6개를 배위하게 되므로 코발트를 배위하게 되는 올리고펩티드 양은 배위수가 2개인 칼슘이나 아연에 비교하여 3배정도의 거대분자를 형성할 수 있어 비수용성은 물론이고 분자 크기의 확대는 체내 흡수에 장해를 일으킨다.

미네랄은 물 분자와 강력하게 결합된다. 미네랄이온은 다른 원소에 비교하여 전자의 궤도회전이 원자 중의 양자(Proton)에 국한되지 않고 동일한 금속원자 간에 광범위하게 활동하여 국부적인 궤도전자의 고갈을 일으키는 특수성을 가지고 있다. 따라서 전자의 이동성이 가장 강력한 물분자와 용이하게 결합될 수 있어물분자를 동반한 미네랄 이온은 물분자 중에 보유하고 있는 2개의 고립 전사쌍(Electron lone pair)을 받으면서 배위공유 결합형 배위자를 만들게 된다. 공유결합은 두개의 전자를 두개의 원자간에 공유하게 되는데, 하나의 전자는 미네랄로부터 공급받고 다른 하나는 배위자에 의하여 공급받게 되므로 이들의 결합은 정상적인 공유형태의 결합이 된다. 이와 같은 배위 공유결합은 킬레이트 작용에 이용되고 있다.

미네랄이온과 킬레이트할 수 있는 배위자에는 구조적으로 미네랄이온과 결합될 수 있는 공여전자쌍(Pair of the electron doner)이 최소한 2개는 가지고 있는 원자가 존재해야 한다. 전자쌍은 정전기적으로 음전하를 갖게 되므로 양전하를 강하게 발휘하고 있는 미네랄이온과 쉽게 결합된다. 배위자 중에 전자쌍을 가지고 있는 구성원자는 질소(Nitrogen), 인(Phosphorus), 산소(Oxygen)와 황(Sulfur)등이며, 이들은 모두 음이온으로 작용한다. 그러나 음이온으로 작용하고 있으면서 전자쌍을 가지고 있지 않은 할로겐(Halogen)원소들은 배위자 내에서 전자공여작용을 할 수 없는 원소들이다.

배위자 내에 있는 전자공여원자는 미네랄이온과 사슬고리(Chain ring)를 만들 수 있도록 분자 내에 위치하고 있어야 한다. 이러한 형태의 고리를 킬레이트고리(Chelate ring)라 하고, 킬레이트 고리를 만들어 주는 분자나 이온을 킬레이트물질(Chelate agent)이라 한다. 킬레이트 고리의 형성과정을 킬레이트화(Chelation)로 알려지고 있다.

배위분자 내에 충분한 전자공여원자가 있을 경우라도 그들이 미네랄이온과 결합할 수 없고, 고리를 만들 수 있는 입체적인 구조를 가지고 있지 않다면 킬레이트화는 불가능하다. 다시 말하면 1개의 공여기가 양이온인 미네랄에 쉽게 접할 수 있을 지라도 둘째번과 셋째번의 공여전자가 첫째와 둘째, 그리고 첫째와 셋째번 사이에 충돌이 일어나 방향의 위치가 바뀌어지면 양이온과의 결합에 방해되므로 전기적인 결합은 물론이고 배위공유결합 마저도 이루어질 수 없으므로 킬레이트화가 불가능하게 된다는 설명이다. 

전자간의 충돌은 미네랄이온의 크기에도 관계가 있다. 이온의 크기가 배위자가 점유하고 있는 분자부피보다 아주 작거나, 아주 클 경우에는 킬레이트의 안정성이 낮게 되고, 킬레이트화가 이루어지는 동안 미네랄이온과 배위자의 결합손의 길이와 각도가 적당치 않을 경우에도 킬레이트는 불안정하게 된다.

킬레이트의 안정성은 원자의 배위수에 해당하는 고리의 크기에 따라 정하여 진다. 따라서 킬레이트고리가 셋으로 구성된 킬레이트는 불안정하고, 킬레이트 고리가 아주 짧을 경우일지라도 4개의 연결고리로 구성되어 있다면 이 킬레이트는 안정하다.

여기에서 중요한 것은 1개의 필수아미노산에는 자체 분자 내에 카르복실기 1개와 아민기 하나만을 가지고 있는 것이 대다수이다. 이들은 아미노산의 회합(중합 또는 펩티드라고도 함)에 이용하면 이차적인 반응을 할 수 있는 잉여잔기는 남지 않는다는 점이다.

그러나 다행스럽게도 필수아미노산 중 펩티드 결합을 한 다음 구조적으로 결합반응을 일으킬 수 있는 잉여잔기를 가지고 있는 아미노산이 있다. 이들 아미노산은 펩티드결합을 하여 고분자화된 조건에서 구조적으로 만들어진 곁사슬이며, 곁사슬 중에는 이차적인 결합반응을 할 수 있는 잔기를 가지고 있는 아미노산이 있는데 디아민기(2NH2-)와 디카르복실기(2COOH-)를 가지고 있는 것이 있고, 황이 개입된 시스테인(-SH)과 시스틴(-S-S-), 그리고 메티오닌(-S-)도 있으며, 히스티딘은 표출시킬 수 있는 3개의 아민기를 가지고 있다. 그리고 음이온 원자단과 결합하여 이차적인 결합을 가능케 하는 히드록실기(-OH)를 가지고 있는 세린, 티로신, 트레오닌도 있다.

이들 반응성 곁사슬 잔기는 미네랄과의 킬레이트에 아주 중요한 역할을 한다. 만일 아미노산 중에 잉여잔기를 가지고 있지 않은 아미노산만이 지상에 존재하여 이들로 단백질이 중합되었다면 생명의 스타트 스위치(Start switch) 역할을 하는 미네랄의 생체내 흡수는 불가능하였을 것이고, 이로 인한 생체내의 대사는 물론이거니와 지구상의 생명체의 존재마저 기대할 수 없었을 것이다.

미네랄이온은 양이온으로 작용하기 때문에 일차 미네랄이온과 정전기적 결합을 할 수 있는 음이온 생성 원자단이 배위자에 존재해야 한다. 이들을 산성기(-COOH, -SH, -PO(OH)2, -SO3H)라 하고, 이차적으로 미네랄의 양이온에 배위공유결합을 하므로 킬레이트의 안정성을 유지할 수 있도록 하는 전자공여체인 원자단을 염기성기(-NH2, -NH, -S, -OH)로 구분한다. 이들 산성기와 염기성기는 다같이 아미노산이 펩티드결합을 하여 단백질로 중합된 다음 곁사슬의 잔기로 남게 되어 미네랄과 킬레이트할 수 있는 것들이다.

킬레이트의 화학적 구조를 착염이나 아미노산염(Aminate)과 착오를 일으키기 쉽다. 킬레이트화합물은 착염이나 아미네이트와 같이 수용액에서 해리되어 구성원자나 원자단의 물성을 가질 수 없으며, 매체 중에 존재하는 다른 물질과 화학반응이 일어나지 않는다. 킬레이트화합물은 배위자에 의하여 킬레이트된 미네랄의 특성이 배위자로 유도되면서 이차적으로 작용하게 되고, 배위자는 미네랄 이온을 보호하기 위한 피막을 형성할 뿐 배위자인 펩티드분자의 성질은 발휘하지 못한 채 미네랄 흡수와 이동의 동반자 역할을 할뿐이다.

착화물과 아미노산염의 화학작용은 다음 반응식과 같이 일어나나 배위자에 킬레이트된 미네랄은 이온상태로 존재하거나 염화나트륨(소금)과 같은 이온화 경향이 강한 나트륨에 의하여 치환반응이 일어나지 않는 특성을 가지고 있다. 

아미네이트는 미네랄의 유기산염이나 착염으로 분자내에 존재하는 미네랄은 이온상태가 아닌 완전한 화학결합이고, 배위자 부피가 적어 미넨랄이온이 분자 밖으로 노출되므로 미네랄과 유기산 각각의 물성을 발휘하게 된다. 특히 이들은 수용액에서 전해되므로 매체내에 다른 물질을 접촉시키면 쉽게 화학반응을 일으키게 된다.

그러나 킬레이트 화합물은 미네랄이온이 배위자와 단단한 정전기결합과 배위 공유결합을 동시에 하고 있으며, 배위자의 부피 또한 아미노산이 올리고머(Oligomer)까지 중합되어 미네랄이온의 노출을 완전히 차단한 상태이기 때문에 킬레이트 화합물은 아미네이트와 다르다. 따라서 체내흡수를 위한 미네랄의 배위자는 단백질이 부분분해된 올리고펩티드가 이상적이다. 올리고 펩티드는 아니모산이 9개 이하의 분자결합 상태를 의미하며 올리고펩티드 중에서도 6~8개로 이루어진 펩티드가 가장 이상적이다.

최근에 미네랄과 아미노산의 결합에서 아미노산이 가지고 있는 분자내의 카르복실기와 아민기를 이용한 2가 미네랄과의 결합된 화합물을 디펩티드-유사킬레이트(Dipeptide-like chelate)라 명명하는 학지들이 있다. 이는 잘못된 표기이며, 그림 21에서 잘 설명해 주고 있다.

구조식에서 보는바와 같이 2가 미네랄에는 두개의 아미노산이 결합되어 있을 뿐 펩티드결합은 전혀 없다. 미네랄이온은 아미노산의 카르복실기와 염(Salt)을 이루고 있으므로 이를 펩티드로 표시한다는 것은 잘못이다. 펩티드결합은 2분자의 아미노산이 그들이 가지고 있는 α-아민기와 α-카르복실기 사이에 생성된 결합(-CO-NH-)을 의미한다. 또 2개의 아미노산이 펩티드 결합을 해야하는 카르복실기와 아민기가 미네랄이온과 결합하고 있으미, 이는 킬레이트 구조가 아닌 유기금속염(Organic mineral salt)인 아미네이트이며 디펩티드-유사킬레이트란 용어는 여기에 해당되지 않는다. 미네랄이온에 아미노산 1~2개와 결합된 미네랄아미네이트는 염(Salt)의 구조이고 이들은 체내 흡수에 전혀 도움이 되지 않는다. 미네랄이온 하나에 아미노산 1개가 결합된 모노아미네이트의 미네랄은 1가 금속에 속하는 나트륨이나 칼륨일 경우이고, 2가 미네랄에 아미노산이 결합된 디아미네이트 화합물에는 당연히 2개의 아미노산이 결합하게 되어 있다. 미네랄이온 하나에 아미노산 1~2개가 결합되어 있는 화합물을 킬레이트 되었다 함은 잘못된 해석이고, 미네랄의 모노아미네이트(Monoaminate)나 디아미네이트(Diaminate)는 킬레이트 화합물이 아닌 단순한 미네랄과의 유기산염이다. 따라서 디-펩티드-유사킬레이트(Dipeptide-like chelate)라는 단어는 화학적으로 부적합한 명명(Nomenclature)이다.

킬레이트화합물의 안정성은 분자적 구조에 의하여 결정되고, 다음으로 킬레이트를 형성할 수 있는 배위자와 수화된 미네랄이온과의 반응이 평형상태를 이룰 수 있느냐 없느냐에 달려 있다. 특히 미네랄의 수화(Hydrate)는 필수조건이며 킬레이트 결합은 배위공유결합이 전제 조건이기 때문이다. 여기에서 중요한 것은 미넨랄이온을 배위할 수 있는 배위자의 구조와 배위자인 펩티드 분자에 미네랄이온을 킬레이트 할 수 있는 곁사슬을 어느 정도 가지고 있느냐에 따라 킬레이트의 기능성이 결정된다. 3개의 아미노산으로 구성된 트리펩티드일 경우는 미네랄 이온을 킬레이트 할 수 있는 곁사슬을 가지고 있다 하더라도 카르복실기와 아민기의 전체 수가 3개뿐이고 전체적인 펩티드의 길이가 짧아 미네랄이온을 충분하게 포위(Enclose) 할 수 없어 킬레이트 구조를 형성할 수가 없다. 그리고 무리하게 킬레이트 구조를 유도하고자 하나 2가 미네랄이 필요로 하는 곁사슬의 카르복실기 2개와 아민기 2개의 잔기가 동원되어야 하기 때문에 구조적으로 불안정한 분자가 조성된다.

킬레이트의 안정성에 영향을 주는 또 하나의 조건은 1개의 미네랄이온과 작용하는 킬레이트 고치(Chain)의 수에 따름다. 고리의 수가 많으면 많을 수록 안정성이 증가된다. 이는 햄(Heme)분자와 같이 1개의 2가 철이온이 4개의 고리로 킬레이트되고 있는 구조이다. 이를 다중 집게발결합(Multidentate chelate)이라 하는데, 이들은 배위자 내에 두개 이상의 전자공여원자를 가지고 있어 미네랄 이온을 여러 방향에서 배위공유 결합을 하고 있기 때문에 더욱 안정성을 갖는다.

그렇지만 킬레이트화합물의 안정성에 치우치다 보면 분자의 부피가 커지므로 흡수는 물론이고 체내에서의 이동에 무리를 일으키게 된다. 그 예가 헤모글로빈이다. 헤모글로빈은 철이온을 포르피린(Porphyrin)이 킬레이트하고 있으며 포르피린에 메틸(Methyl), 비닐(Vinyl), 프로피오닐(Propyonyl)이 8개가 부가되어 있어 64,500이라는 거대분자를 갖게 되므로 안정성은 양호하나 소장막을 통하여 흡수되지 못한다. 이는 소장막에 개입되어 이쏙 영양분을 흡수하고 있는 융합단백질의 분자량이 24,000~28,000 밖에 되지 않기 때문에 헤모글로빈과 같은 보다 큰 분자를 가지고 있는 물질은 흡수될 수 없기 때문이다. 만일 헤모글르빈이 세포막을 자유자재로 통과할 수 있다 가정해 보자. 혈관을 유통하고 있는 혈액이 혈관을 통하여 출현현상이 일어날 것이며 모세혈관이 분포되어 있는 피부로까지 혈액이 용출될 것이다.

미네랄에 킬레이트되는 배위자의 결합형식이 이온결합과 배위공유 결합이 공존되어 있으므로, 미네랄의 이온 수에 대응되는 이온기와 배위공유기가 요구된다. 이들의 당량수가 밸런스를 맞추지 못하면 킬레이트의 안정성을 유지하지 못하고 외부의 반응성 물질에 의하여 침해되거나 파괴된다.

이러한 현상은 2가의 미네랄인 경우 정전기적 결합 2개와 2개의 배위공유 결합이 요구되는데, 킬레이트 할 수 있는 배위자는 우선 아미노산간에 펩티드결합을 하여 단백질의 분자를 생성해야 하고, 펩티드된 다음 곁사슬에 존자하는 잉여잔기 중에 이온결합을 할 수 있는 카르복실기와 배위공유 결합을 위한 아민기를 가질 수 있어야 하기 때문에 펩티드 구성 아미노산에 디카르복실아미노산(아스파르트산과 글루탐산)과 디아민아미노산(리진과 아르기닌)이 필수적으로 함유되어 있어야 한다. 이러한 까다로운 조건은 킬레이트 화합물 생성 가능성의 어려움을 뜻하고 미네랄의 체내 흡수가 쉽제 않다는 것을 인식하기에 충분하다.

미네랄이온과 킬레이트된 펩티드 분자는 적을수록 세포막에 존재하는 융합단백질을 통하여 세포내로 흡수될 수 있다. 그러나 펩티드 분자의 저급화에도 한정이 있다. 펩티드를 구성하고 있는 아미노산의 수가 4개 이하의 펩티드는 킬레이트가 불안정하여 펩티드-디-아미네이트 화합물로 되므로 직접적인 흡수에 도움이 되지 못한다.

미네랄이온에 아미노산이 두 개 정도 결합된 아미네이트는 무기질 금속의 성질을 발휘하게 되어 융합단백질을 만나게 되면 응집현상을 일으키게 되므로 세포외벽에 커텐과 같은 피막을 형성하여 흡수막의 통과를 불가능하게 할뿐만 아니라 이들 피막형성은 다른 영양소의 흡수마저도 장해를 일으키게 된다. 결국 미네랄 이온에 아미노산 1개나 2개, 많게는 3개의 아미노산이 결합되었다 하더라도 이들은 킬레이트 되었다 할 수 없고 아미네이트의 화합물로 보아야 한다.

배위자의 킬레이트에 있어 α-아미노산은 생물학적으로 대단히 중요하다. 20종류 이상의 α-아미노산이 자연에서 발견되고 있으며, 이미노산(Imino acid)인 이차적 환상아민(Cyclic secondary amine)구조를 가지고 있는 프롤린(Proline)과 히드록시프롤린(Hydroxyproline)을 제외한 모든 α-아미노산은 단백질을 완전하게 분해하므로 얻을 수 있다. α-아미노산은 같은 탄소원자에 아민기와 카르복실기가 함께 결합되어 있는 아미노산을 지칭한다.

α-아미노산의 α위치에 결합되어 있는 카르복실기(-COOH)를 α-카르복실이라 하고 아민기(-NH2)를 α-아민이라 하는데 이들 α-카르복실기와 α-아민기는 서로 반응하여 펩티드(Peptide; -CONH-)결합을 형성하여 단백질을 중합하는데 우선한다.

따라서 α-위치에 있는 정전기성 카르복실기와 배위공유성을 가지고 있는 아민기는 단백질의 중합에 참여하여 펩티드화를 하는것이외 다른 원자나 원자단과의 작용은 생각할 수 없다. 다만 펩티드를 구성하고 남은 펩티드의 양쪽에 돌출하고 있는 말단부분(Peptide terminal)에 잔존하는 카르복실기와 아민기만은 펩티드결합이 아닌 다른 종류의 결합을 할 수 있다.

결국 미네랄이온과 킬레이트할 수 있는 아미노산기는 α-위치에 있는 카르복실기와 아민기를 제외한 펩티드의 곁사슬에 존재하는 카르복실기와 아민기에 의존하여 킬레이트가 되는 것이다. α-아미노산의 분자구조식에서 표시된 R-은 펩티드의 곁사슬을 만들어주고, 이들 R-중에서도 킬레이트가 가능한 것은 한정되어 있다. 자연에 존재하는 아미노산이 가지고 있는 곁사슬은 표 8과 같다.

대다수의 아미노산은 상호간에 결합하여 펩티드를 구성할 수 있는 1개씩의 α-아민기(-NH₂)와 α-카르복실기(-COOH)를 가지고 있을 뿐 킬레이트 반응에는 이용될 수 없다. 그러나 곁사슬을 가지고 있는 아미노산인 산성아미노산과 염기성아미노산은 α-위치의 카르복실기와 아민기는 펩티드 결합에 참여하여 펩티드 사슬을 만들어 주게 되고, 곁사슬에 남게 되는 카르복실기 함유 산성아미노산은 정전기 결합을, 아민기를 가지고 있는 염기성 아미노산은 배위공유 결합에 이용될 수 있는 곁사슬 원자단을 가지고 있어 이들의 복합적인 결합으로 미넨랄 이온을 킬레이트하게 된다.

안정된 킬레이트는 곁사슬을 구성하게 되는 카르복실기가 미네랄 이온과 정전기결합을 이룬 다음 풍부한 전자를 가지고 있는 카르복실 원자단으로부터 전자궤도(Eletron orbit)에 부족하게 회전되고 있는 미네랄 이온에 전자를 공여하므로 곁사슬의 아민기와 배위공유 결합을 하여 안정된 킬레이트를 형성한다. 펩티드의 경우 분자의 말단에 있는 아민기와 카르복실기, 그리고 곁사슬로 되어 있는 원자단은 모두가 미네랄이온을 배위할 수 있는 요소가 된다.

아미노산의 곁사슬에는 벤젠고리와 같이 공명효과(Resonance effect)를 가지고 있는 것이 있다. 페닐알라닌(Phenylalanine), 티로신(Tyrosine), 트립토판(Tryptophane)이 여기에 속하며, 이들은 모두가 아미노산의 곁사슬 부분에 결합되어 있어 킬레이트를 단단하게 한다. 공명효능을 가지고 있는 원자단(Atomic groupe)을 가지고 있는 펩티드는 킬레이트결합에 안정성을 증가시키게 되며, 공명효과는 분자전체에 공명현상을 일으켜 화합물의 활성과 안정성이 일반 킬레이트화합물 보다 강력하고 안정하다.

킬레이트의 안정성에는 배위자의 입체적 조건이 중요하다. 배위자의 입체적 조건은 미네랄이온을 향한 전자 공여가 용이한 위치에 있어야 한다는 것을 의미한다. 배위자의 전자 공여체가 미네랄이온이 자리잡고 있는 위치에서 멀리 떨어져 있거나 배위해야 하는 곁사슬과 미네랄이온 사이에 입체적인 장해사슬이 개입되어 있을 경우는 킬레이트의 안정을 감소 또는 방해하게 된다.

킬레이트의 안정성에 관계되는 또 다른 조건은 공여(Donor)원자의 성질에 있으며 결정적인 것은 같은 미네랄이온에 결합될 수 있는 2개의 공여원자에 있다. 공여원자는 주기율표의 오른쪽에 있는 5족(Group-5)인 질소(N), 인(P), 비소(As), 안티몬(Sb)과 6족인 산소(O), 황(S), 셀렌(Se), 탈륨(Tl)과 같은 음이온들이다. 5족에 있는 질소보다 낮은 족의 원소들도 공여의 성질은 가지고 있으나 원소가 가지고 있는 전자의 수가 적은 관계로 질소 함유 배위자보다 전자 공여능력이 적게 나타난다. 공여체로서의 활동능력은 원자량의 증가에 따라 격감되고, 7족에 있는 할로겐(Halogen)원소들은 비킬레이트(Non chelate) 성질을 가지고 있다. 이들은 단순한 핵을 가졌고, 한쌍의 전자만을 가지고 있는 단일(Unidentate)성 배위자이기 때문에 공유결합에 필요로 하는 공여체로서 이용되지 못한다.

기초적인 원자단을 형성하게 되는 공여성 원자들은 -NH2. -NH-, -N=, O, -O-, =N-OH, -OH, -S-, -PR2, -As이며 R2는 양이온과 결합할 수 있는 고립 전자쌍(Lone-pair) 형태로 작용된다. 산성 원자단인 -COOH, -SO3H, -PO(OH)2, -OH, ⁺N-OH, -SH들은 양자(Proton) 하나를 잃게 되면서 미네랄이온과 배위된다. 결국 공여원자는 주어진 배위자 내에서 변하고, 기본적인 강도는 킬레이트의 안정성에 해당되는 하전(Charge)에 따라 변하게 된다. 다시 말하자면 공여원자가 그들의 전기음성도(Electronegativity)에 의하여 변화되기 때문에 배위자를 제외한 공여원자의 변화는 그들의 전기음성도를 변화시키게 된다.

킬레이트 분자의 중앙위치에 자리잡고 있는 미네랄이온을 안정한 상태로 유지하려면 배위자, 미네랄이온의 전자구조와 크기, 미네랄이온의 산화상태, 배위수와 입체적 구조 조건이 적당해야 한다.

미네랄이온의 성질은 미네랄 원자의 최외각에서 맴돌고 있는 전자들의 불안전한 방출과 충전에서 특성이 발휘되고, 란탄족 원소(Lanthanide)와 악티늄족 원소(Actinide)와 같은 전이(Transition) 금속들은 이들과 동급인 알칼리금속의 킬레이트보다 안정하다.

킬레이트의 안정성은 킬레이트된 미네랄이온의 크기에 영향이 있는 것으로 이온의 크기는 배위 수에 관계되고, 분자와 이온의 성질은 순수한 정전기적 인력에 따라 결합의 거리가 조정되어 가깝게, 그리고 멀리 이어지는 결합 거리가 정해져서 안정성에 영향을 준다.

배위수는 양이온이 가지고 있는 하전(Charge)에 영향이 있으며, 하전이 약할 때는 적은 고립 전자쌍만을 갖게되고, 하전이 강할때는 높은 배위수를 갖게되어 +3 또는 +4까지 이룬다. 때문에 미네랄이온이 크고, 중심이온을 포위할 수 있는 배위 수가 크면 클수록 배위자는 미네랄이온에 가까이 포위될 수 있어 안정된 킬레이트를 만들어 주게 된다. 이때 결합되는 배위 수가 미네랄 이온의 2배로 되는 경우도 있다.

미네랄의 킬레이트가 강력하고 안정된 분자를 형성해야 매체인 수용액에서 분리됨이 없으며, 킬레이트 분자가 불안정하여 수용액에서 전해되거나 분리되면 미네랄 이온은 주위의 화합물과 반응하는 산화나 환원이 일어나 킬레이트 화합물로서의 기능이 상실된다. 산화나 환원은 미네랄이온의 금속화와 반응력의 상승을 의미하며, 미네랄이온 단독으로서의 특성을 발생하게 되는 원인이 되어, 주위의 물질과 반응을 촉진시키거나 비반응성 물질로 된다. 킬레이트의 불안정은 배위자와의 약한 결합에서 자주 일어나고, 배위자 내에 있는 곁사슬의 크기와 결합될 수 있는 배위자의 하전능에 크게 영향을 받는다. 반대로 미네랄이온에 대한 배위자의 적당한 입체적 크기와 평형을 이룰 수 있는 음전하와 배위공유 전자의 충분함은 킬레이트의 안정화에 큰 영향을 준다. 배위자의 부실하고 작은 분자, 특히 미네랄이온과 결합되는 결합사슬의 수가 3개 이하인 경우에는 분자로부터 미네랄이온의 노출현상이 야기되어 킬레이트의 특성을 갖지 못하고 금속이온으로서의 화학적 성질을 나타나게 되므로 장 점막의 단백질과 결합하여 이동성을 상실한다는 것은 앞에서 설명한 바 있다. 결국 미네랄이온의 킬레이트 화합물은 미네랄의 성질도 아니요, 배위자인 올리고펩티드의 성질도 아닌 제3의 특성을 가지고 있으며 극단적인 표현으로는 활성효소와 같은 성질을 가지고 있다.

미네랄이온의 킬레이트 화합물은 생물학적으로 중요하다. 
생체내에 있는 미네랄이 킬레이트 구조물로 단백질과 단단하게 결합되어 있다는 것은 칼슘 뿐만 아니라 마그네슘 등을 
이용한 방사선 동위원소와 전극에 의한 이온 선별방법(Ion selection)으로 확인되고 있고, 이들이 생체 유동물질(체액) 중에 미네랄 이온의 상태로 자유롭게 이동하고 세포막에 개입되어 있는 융합단백질을 통하여 세포내로 흡수되는 것은 
모두가 킬레이트 화합물이라는 것이 확인되기에 이르렀다.